Actividad de proteasa de Bacillus SP

by admin 03/22/2012

Actividad de proteasa de Bacillus SP

Todos los organismos producen proteasas, que son enzimas que digieren las proteínas mediante el uso de las moléculas de agua para romper los enlaces entre aminoácidos en un proceso llamado hidrólisis. Las proteasas son importantes para proteger las células y organismos patógenos invasores y para la descomposición de las moléculas de proteína para la energía. Desde el descubrimiento de nuevas especies de Bacillus está todavía en curso en el momento de esta publicación, las acciones de la mayoría de las proteasas tienen todavía ser aclarado.

Bacilo P7

Una proteasa derivada de especies de Bacillus P7 digiere una proteína, llamada caseína, que se encuentra en ovinos, o de oveja, leche. Un estudio publicado en la edición de mayo de 2011 de la "revista de la ciencia de alimentos y agricultura" investigó los efectos antioxidantes y antimicrobianos de proteínas caseína parcial después de la proteólisis de p7, o partir de la proteína. El estudio encontró que el caseinato ovina parcial inhibió el crecimiento de varias especies bacterianas. Además, los autores reportaron que la proteína parcial mostraron actividades antioxidantes.

Bacillus anthrasis

Bacilo anthrasis es el agente causal del carbunco, una enfermedad letal que afecta a los seres humanos y animales. Proteasas de B. anthrasis se creen que tienen un papel importante en la progresión del ántrax; sin embargo, ninguno de estos supuestas enzimas han ser descrito completamente. Un estudio en la edición de mayo de 2011 de"BMC" identificó nuevas proteasas derivadas de la B. anthrasis. Los autores fueron capaces de identificar las proteasas modificando genéticamente a otras especies bacterianas, Escherichia coli, por lo que podría producir en masa la enzima. Los investigadores tuvieron éxito en expresar las proteasas de ántrax en e. coli y fueron capaces de purificar las enzimas para destapar sus composiciones químicas. Sin embargo, sus actividades biológicas son todavía ser descrito.

Bacillus subtillis

Primero se trató de la identificación de las proteasas y sus funciones a finales de 1960. En 1973, el "Journal of Molecular Biology" publicó un artículo que describe las propiedades de una proteasa aislada de Bacillus subtillis, una bacteria común del suelo. Los autores encontraron que la proteasa de la especie puede existir ya sea dentro o fuera del organismo, debido a una mutación activado por temperatura. El papel se encendió afirmar que la proteasa está implicada en el escote de una enzima que une los aminoácidos en la producción de ARN, llamada ARN polimerasa. La molécula de polimerasa es responsable de la formación de esporas, las formas de reproducción de las bacterias activado por temperatura.

Bacilo SSR1

Una proteasa que escinde una molécula de proteína en un residuo de serina del aminoácido fue aislada de una especie de bacilo recién descubierto llamado SSR1. Un artículo publicado en la edición de marzo de 2001 de"proceso" describe las propiedades de la enzima. Los autores indicaron que es una sola proteína o monómero y más activo en un pH de 10:52, o en ambientes alcalinos. Los investigadores también encontraron que la enzima es más activa en presencia de iones metálicos o átomos cargados, tales como hierro, calcio y sodio. Que no sean sus preferencias para el corte de una proteína en un residuo de serina, poco se sabe acerca de la molécula.

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